【谷氨酸脱氢酶】谷氨酸脱氢酶（Glutamate Dehydrogenase，简称GDH）是一种在生物体内广泛存在的酶，主要参与氨基酸代谢过程。该酶在细胞中催化谷氨酸的氧化脱氨反应，生成α-酮戊二酸、NH₃和NADH或NADPH，是连接碳水化合物代谢与氮代谢的重要桥梁。
一、谷氨酸脱氢酶的基本信息
| 项目 | 内容 |
| 酶名称 | 谷氨酸脱氢酶（Glutamate Dehydrogenase, GDH） |
| 分子式 | C₂₀H₂₈N₄O₆S（以NAD+为辅基时） |
| 分子量 | 约120 kDa（哺乳动物） |
| 存在部位 | 主要存在于线粒体中，部分存在于细胞质 |
| 辅因子 | NAD⁺/NADP⁺（依赖于具体物种） |
| 催化反应 | L-谷氨酸 + NAD⁺ → α-酮戊二酸 + NH₃ + NADH |
| 反向反应 | α-酮戊二酸 + NH₃ + NADH → L-谷氨酸 + NAD⁺ |
二、谷氨酸脱氢酶的功能与作用
谷氨酸脱氢酶在多种生理过程中发挥关键作用：
1. 氮代谢：将谷氨酸转化为α-酮戊二酸，释放出氨，是体内氨的主要来源之一。
2. 能量代谢：通过分解谷氨酸，为三羧酸循环提供中间产物，促进ATP生成。
3. 调节氨基酸平衡：在肝脏和肾脏中，GDH有助于维持体内氨基酸水平的稳定。
4. 参与尿素合成：在肝脏中，产生的氨可进入尿素循环，最终排出体外。
三、谷氨酸脱氢酶的调控机制
GDH的活性受到多种因素的调控：
| 调控因素 | 作用机制 |
| ATP | 抑制GDH活性，防止过度分解谷氨酸 |
| ADP | 激活GDH活性，促进能量代谢 |
| GTP | 抑制GDH活性，减少氨的产生 |
| NADH/NADPH | 作为辅因子影响酶活性 |
| 激素（如胰岛素） | 调节GDH表达水平 |
四、谷氨酸脱氢酶的临床意义
谷氨酸脱氢酶在医学上具有重要意义：
- 肝功能检测：血清中GDH活性升高可能提示肝细胞损伤。
- 遗传病：某些遗传性代谢疾病与GDH基因突变有关。
- 肿瘤研究：GDH在某些癌细胞中异常活跃，可能成为治疗靶点。
五、总结
谷氨酸脱氢酶是连接碳代谢与氮代谢的关键酶，在能量供应、氨基酸代谢及氮废物处理中起着重要作用。其活性受多种代谢物和激素调控，且在临床诊断和疾病研究中具有重要价值。理解GDH的作用机制，有助于深入认识细胞代谢网络及其在健康与疾病中的角色。